Hoja de propiedades del metabolito
Es el último de los 20 aminoácidos sillares de las proteínas en ser descubierto, se forma a partir del aspartato. Posee dos átomos de carbono asimétricos, con lo que tiene 4 estereoisómeros; sin embargo en las moléculas de proteína sólo aparece uno de los cuatro isómeros posibles de este aminoácido. Tiene un grupo R polar sin carga (es más hidrofílico que los aminoácidos no polares, ya que contiene grupos funcionales que forman enlaces de hidrógeno con el agua), y debe su polaridad a su grupo hidroxilo. Al ser un aminoácido de polaridad intermedia, se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las proteínas globulares. Tiende a impedir la formación de la hélice a (confirmación de la cadena polipeptídica en las a queratinas) debido al tamaño y la forma de sus grupos R. Es un aminoácido glucogénico (ya que puede convertirse en glucosa sanguínea y en glucógeno hepático a partir de diferentes vías) que se convierte en succininil-CoA. Los grupos hidroxilo de determinados residuos de treonina se fosforilan enzimáticamente con el concurso del ATP, dando lugar a restos de fosfotreonina, con lo que los grupos fosfato incorporan una carga negativa a este polipéptido. El esqueleto carbonado de este aminoácido rinde acetil-CoA (por la vía del piruvato), que se incorpora rápidamente al ciclo del ácido cítrico. La treonina (aminoácido de 4 carbonos) se degrada a glicina (de 2 carbonos). Necesitamos consumir diariamente 0.91 g de treonina.
Precursor/es | Enzima / Proceso | Producto/s | Ciclo | |
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Fosfohomoserina | Fosfatasa | Treonina |
Ruta 9: Ciclo piruvato - cisteína ver mapa |
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En esta reacción entran Pir P y agua. | ||||
Treonina | Treonina deshidratasa | a - cetobutirato |
Ruta 9: Ciclo piruvato - cisteína ver mapa |
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En esta reacción interviene el amoniaco. |