Hoja de propiedades del metabolito

Descripción

Es el último de los 20 aminoácidos sillares de las proteínas en ser descubierto, se forma a partir del aspartato. Posee dos átomos de carbono asimétricos, con lo que tiene 4 estereoisómeros; sin embargo en las moléculas de proteína sólo aparece uno de los cuatro isómeros posibles de este aminoácido. Tiene un grupo R polar sin carga (es más hidrofílico que los aminoácidos no polares, ya que contiene grupos funcionales que forman enlaces de hidrógeno con el agua), y debe su polaridad a su grupo hidroxilo. Al ser un aminoácido de polaridad intermedia, se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las proteínas globulares. Tiende a impedir la formación de la hélice a (confirmación de la cadena polipeptídica en las a queratinas) debido al tamaño y la forma de sus grupos R. Es un aminoácido glucogénico (ya que puede convertirse en glucosa sanguínea y en glucógeno hepático a partir de diferentes vías) que se convierte en succininil-CoA. Los grupos hidroxilo de determinados residuos de treonina se fosforilan enzimáticamente con el concurso del ATP, dando lugar a restos de fosfotreonina, con lo que los grupos fosfato incorporan una carga negativa a este polipéptido. El esqueleto carbonado de este aminoácido rinde acetil-CoA (por la vía del piruvato), que se incorpora rápidamente al ciclo del ácido cítrico. La treonina (aminoácido de 4 carbonos) se degrada a glicina (de 2 carbonos). Necesitamos consumir diariamente 0.91 g de treonina.

Reacciones en las que participa (se indica la ruta metabólica):