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Aminoácido cuya cadena lateral R tiene una naturaleza polar hidrófila básica (ver Ruta 20). La histidina es un aminoácido proteinogénico esencial en la rata, sin embargo en el hombre sólo se detectan alteraciones producidas por su déficit cuando éste se prolonga en el tiempo, por lo tanto es no esencial. En niños es necesario el aporte por alimentación.

Estructura química de la histidina
Figura 10: Estructura química de la histidina.

La ruta principal de su degradación da lugar al glutamato. En su primer paso de degradación aparece el amoniaco con formación de doble enlace.

La descarboxilación de este aminoácido da lugar a la histamina, su amina correspondiente que tiene lugar sobre todo en los mastocitos. Ésta se segrega en diferentes situaciones.

Existen dos péptidos que contienen histidina: la carnosina y la anserina, no obstante, se desconoce el papel que juegan estos péptidos en el músculo, donde se encuentran.

Patologías relacionadas con la histidina

La enzima que degrada la histidina para dar lugar al urocanato es la histidasa y su deficiencia se asocia con una enfermedad llamada histidinemia.

La histidina como tratamiento

Se encuentra abundantemente en la hemoglobina; se ha utilizado en el tratamiento de artritis reumatoide, enfermedades alérgicas, úlceras y anemia. Su deficiencia puede causar deficiencias en la audición.

En combinación con la hormona de crecimiento y otros aminoácidos, contribuye a la reparación de los tejidos, especialmente en el sistema cardiovascular.

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