Los aminoácidos son sustancias compuestas por carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno. Son compuestos cristalinos que contienen un grupo ácido débil, carboxilo (-COOH) y un grupo básico débil, amina (-NH2), unido al carbono a (el carbono a de un ácido orgánico es aquel inmediato al carboxilo). Se les denomina, por tanto, a-aminoácidos y se considera que son neutros.
Estas son las características generales, naturalmente aparecen excepciones como el que en la molécula existe algún tipo de ácidos más, que da lugar a los denominados aminoácidos ácidos, o que prestan algún grupo amino más, los denominados aminoácidos básicos, o que incluso incorporan en la estructura molecular otros elementos, como el azufre (S) y que se denominan aminoácidos azufrados, o que en lugar de tener una estructura molecular lineal tenga una configuración cíclica en la que se sitúan los aminoácidos aromáticos y los denominados aminoácidos de cadena, así como también, que la posición del grupo no sea en a. Finalmente la prolina, que en realidad no es un a-aminoácido, pues el carbono adyacente al de la función carboxilo posee un grupo imino (=NH); por tanto, la prolina es un iminoácido.
Las estructuras de los aminoácidos son ópticamente activas, es decir, que pueden rotar el plano de luz polarizada en diferente dirección dependiendo del estereoisómero que se trate. Entre ellos hay que distinguir entre los que rotan el plano hacia la izquierda, levorrotatorios, levógiros o L, y los que lo hacen hacia la derecha, dextrorrotatorios, dextrógiros o D. En la naturaleza encontramos una mezcla de ambos que se denomina racémica, pero los aminoácidos que forman las proteínas son, la gran mayoría, L.
Los aminoácidos son los precursores de otras moléculas de gran importancia biológica que son las proteínas. La unión de aminoácidos da lugar a la formación de péptidos que se denominan dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos, pentapéptidos, octapéptidos o polipéptidos, si en su formación intervienen, 2, 3, 4, 5, 8 o un número cualquiera superior. La unión de polipéptidos entre sí da lugar a la formación de proteínas.
Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas, pero para cada proteína, la secuencia, es decir el orden en que van ordenados los aminoácidos, es diferente. El número de secuencias posibles es tan grande que se explica la gran cantidad de proteínas diferentes.
En general, todos los nombres de aminoácidos tienen la terminación -ina lo que indica una relación con el grupo amina. Algunos aminoácidos conocidos, como por ejemplo, la fenilalanina, forman parte esencial de los neurotransmisores, tanto en el cerebro como fuera de él. La metionina y el triptofano son componentes esenciales del hígado. La tirosina y la glutamina, son segregadas por la glándula tiroides.
Cada organismo vivo sintetiza sus propias proteínas a partir de los aminoácidos. Las plantas superiores sintetizan a su vez todos los aminoácidos necesarios. Hay que destacar que los animales carecen de esa capacidad. Cada especie animal puede sintetizar sólo algunos aminoácidos que necesita y, por lo tanto, depende de la dieta para incorporar aquellos aminoácidos que debe sintetizar para formar proteínas. Esos aminoácidos se los considera esenciales y no porque sean los únicos necesarios para la vida de la especie, sino porque deben estar incluidos en la dieta. Cada especie, tiene su grupo de aminoácidos esenciales propios.
La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en forma de proteínas, sin embargo sólo los aminoácidos pueden incorporarse a las diferentes rutas metabólicas. Para ello, las proteínas y péptidos ingeridos sufren un proceso de hidrolización por medio de enzimas proteolíticas (secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado) en el tracto gastrointestinal. Después de la acción de las enzimas los aminoácidos quedan libres y son absorbidos y transportados a la corriente sanguínea por medio de la que llegan al hígado donde ocurre su metabolismo y distribución.
Las proteínas endógenas también se degradan después de un tiempo y adquieren unas señales que van a indicar a las enzimas de degradación cuando deben comenzar su proceso.
Los aminoácidos libres que provienen de este proceso de digestión de las proteínas son absorbidos por las paredes del intestino y conducidos por medio del sistema porta-hepático. Una vez que llegan al hígado, a través de la corriente sanguínea, son distribuidos por las células para su posterior utilización.
En los períodos en que el organismo atraviesa crisis funcionales (desnutrición aguda o crónica, traumatismos o trastornos articulares y/o musculares, alteraciones en el tracto gastrointestinal, hepatitis, afecciones renales, deficiencias cerebrales o nerviosas, etc.) o demandas extras por razones mecánicas (atletas, etc.) o cerebrales (estrés, exámenes, etc.) se produce aumento en el consumo de los aminoácidos, por lo que muchas veces conviene completar la dieta habitual por medio de la administración exogéna de los mismos.
Por las mismas razones, la ingesta de alimentos que contienen aminoácidos significa además un extraordinario recurso preventivo, por cuanto incorpora al organismo mecanismos de fortalecimiento ante previsibles compromisos extra, sean éstos derivados de circunstancias especiales o de inevitables decadencias de las funciones orgánicas derivadas de la edad.
El organismo no almacena el exceso de aminoácidos que provienen de la dieta, lo que ocurre es que los transforma en intermediarios metabólicos comunes como son el piruvato, oxalacetato y a-cetoglutarato, es decir, que los aminoácidos van a ser precursores de la glucosa, ácidos grasos y cuerpos cetónicos, es decir, actúan como combustible y precursores metabólicos.
Como ya hemos comentado de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 son esenciales para la vida humana y 2 semiesenciales. Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, especialmente, en los momentos en que el organismo más los necesita cuando se da una situación de disfunción o enfermedad.
Los ocho aminoácidos esenciales son treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto).
También existe otros aminoácidos pero son poco frecuentes, son derivados de los aminoácidos corrientes. Entre ellos encontramos a la 4-hidroxiprólina e hidroxilisina presentes en el colágeno y de la desmosina e isodesmosina presentes en la proteína fibrosa elastina.
Por otro lado también están los aminoácidos no proteicos que son un grupo formado por 150 aminoácidos. Se presentan en diferentes células y tejidos en forma libre o combinada, pero nunca en las proteínas y actúan como precursores en el metabolismo. Por ejemplo, la b-alanina, precursor de la vitamina ácido pantoténico, la homocisteina y homoserina, intermediarios en el metabolismo de los aminoácidos. La citrulina, ornitina, ácido-g-aminobutírico, D-alanina, D-serina. En hongos y plantas superiores abundan la canavanina y la b-cianolanina.
Por otro lado, los aminoácidos se pueden clasificar siguiendo varios criterios en función de sus propiedades químicas y físicas.
Los aminoácidos, como ya hemos comentado, son materia prima de proteínas y péptidos que cumplen diferentes funciones en nuestro organismo. No obstante, también pueden utilizarse como materia prima del metabolismo energético, de hecho, alrededor del 30% de los aminoácidos, pasan a una ruta metabólica que, después de eliminar el nitrógeno de la molécula, envía los productos desaminados al ciclo de Krebs.
La eliminación de nitrógeno ocurre de dos maneras diferentes, el grupo amino sería transferido a otra molécula o es eliminado para convertirlo en urea, en el caso del hombre.
En animales superiores, las proteínas son los compuestos orgánicos más abundantes, pues representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. Desde el punto de vista funcional, su papel es fundamental. No existe proceso biológico alguno que no dependa de la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias; las proteínas cumplen diferentes funciones: enzimas, hormonas, trasportadores, los anticuerpos, receptores de muchas células, etc.
Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, término medio, el 16% de la masa total de la molécula, lo cual permite calcular la cantidad de proteína existente en una muestra, por medición del N de la misma.
Las proteínas son moléculas poliméricas (poli: muchos; meros: partes) de enorme tamaño; pertenecen a la categoría de macromoléculas, constituidas por gran número de unidades estructurales que forman largas cadenas.
Debido a su gran tamaño, cuando se dispersa a estas moléculas en un solvente adecuado, forman obligadamente soluciones coloidales, con características especiales que las distinguen de las soluciones de moléculas pequeñas.
Por medio de la hidrólisis, las moléculas proteínicas son escindidas en sus monómeros, los aminoácidos. Y cientos o miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.
Las proteínas resultan de la unión de moléculas de aminoácidos por medio de enlaces peptídicos. Por esto, se pueden clasificar en dos grandes categorías, proteínas globulares y proteína fibrosas.
La estructura de las proteínas es muy compleja, razón por la cual resulta conveniente describirla considerando distintos niveles de organización:
Se refiere al número e identidad de los aminoácidos que componen la molécula y al ordenamiento o secuencia de esas unidades en la cadena polipeptídica. La unión peptídica sólo permite formar estructuras lineales; por ello, las cadenas no presentan ramificaciones.
A medida que la longitud de las cadenas va aumentando y en función de las condiciones físicoquímicas del medio, se conforma la estructura secundaria, que es la disposición espacial regular, repetitiva, que puede adoptar la cadena polipeptídica, generalmente mantenida por enlaces de hidrógeno. En este caso suelen darse dos tipos de enlace:
Es la estructura de la mayoría de las proteínas globulares, aparece a partir de que la hélice a se vuelve a enrollar. Es una arquitectura tridimensional completa que se debe a las fuerzas de atracción o repulsión electrostática, a enlaces de hidrógeno, a fuerzas de Van der Walls y a puentes disulfuro.
Son estructuras de carácter oligomérico, que están compuestos por varias cadenas separadas pero entrelazadas en estructura terciaria. Se aplica sólo a proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas y se refiere a la disposición espacial de esas cadenas y a los enlaces que se establecen entre ellas (puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro entre cisteinas de cadenas diferentes, etc.). Un ejemplo de este tipo de estructura es la hemoglobina que está compuesta por cuatro subunidades de mioglobina.