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La metionina es un aminoácido esencial cuyo esqueleto de cuatro átomos de carbono se origina desde la homoserina, que es un análogo de la serina, y que se deriva del ácido aspártico, en una serie de reacciones que no se realizan en los mamíferos. Esta estructura carbonada puede ser transaminada con rapidez por el organismo (ver Ruta 9).

Estructura química de la metionina
Figura 11: Estructura química de la metionina.

Por otro lado, se considera a este aminoácido como glucogénico, así como un aminoácido azufrado que en su conversión pasa a ser cisteína, que además de formar parte de las proteínas, puede dar lugar a varias moléculas de interés biológico (el 80% de la metionina ingerida se convierte en cisteína). En primer lugar, la cisteína da lugar a S-adenosilmetionina, que cede el grupo metilo y se convierte en S-adenosil homocisteína, que a su vez dará lugar a homocisteína. Es en este compuesto donde se bifurca la ruta metabólica, por un lado, puede metilarse dando lugar a metionina o convertirse en cisteína. En esta reacción de metilación interviene el folato y sus derivados, la vitamina B12 como coenzima y la homocisteína metiltransferasa. Estas reacciones son muy importantes para la síntesis del ADN, por lo tanto, cualquier alteración tendrá consecuencias clínicas.

Implicaciones funcionales de la metionina

Este aminoácido colabora en la síntesis de proteínas y determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.

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Autor: Profesor G. Gómez-Jarabo
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