En 1916, Bateman observó que las ratas alimentadas con una dieta que contenía clara de huevo cruda como la única fuente de proteína, presentaron un síndrome caracterizado por trastornos neuromusculares, dermatitis grave, y pérdida de pelo.
El síndrome podía evitarse al cocer la proteína o al administrar levadura, hígado o extractos de los mismos. En 1936, Kögl y Tönnis aislaron a partir de la yema de huevo un factor en forma cristalina que fue esencial para el crecimiento de levadura, que llamaron biotina. Después se demostró que esta última y el factor que protegía contra toxicidad por clara de huevo eran lo mismo. En 1942, deVigneaud estableció la formula estructural de la biotina, y la vitamina se sintetizó poco después.
Entre tanto, la naturaleza del antagonista de la biotina en la clara de huevo fue objeto de estudios extensos. El compuesto es una proteína, aislada por vez primera por Eakin y colaboradores en 1940, y se denomina avidina. Esta última es una glucoproteína que se une con gran afinidad a la biotina y, así, evita su absorción.
La biotina tiene la fórmula estructural que sigue:
Se han encontrado tres formas de biotina, además de la biotina libre, en materiales naturales. Esos derivados son biocitina (e-biotinil-L-lisina), y los sulfóxidos D y L de la biotina. Si bien las formas derivadas de la biotina son activas para apoyar el crecimiento de algunos microorganismos, se desconoce su eficacia como sustitutivos de la biotina en la nutrición humana. La biocitina puede constituir un producto de desintegración de un complejo de biotina-proteína, puesto que , en su función como coenzima, la vitamina está unida de manera covalente a un grupo e-amino de un residuo de lisina de la apoenzima comprendida.
Diversos compuestos antagonizan las acciones de la biotina, entre ellos la biotina sulfona, la destiobiotina y algunos ácidos carboxílicos tipo imidazol. Ya se describió el antagonismo entre la avidina y la biotina.
Es la coenzima de las carboxilasas, con la capacidad de fijar dióxido de carbono. Interviene en la formación de la glucosa a partir de los carbohidratos y de las grasas.
No se ha informado toxicidad por biotina en seres humanos a pesar de la administración de dosis grandes hasta por seis meses.
En seres humanos, la biotina es un cofactor para la carboxilación enzimática de cuatro sustratos: piruvato, acetil-CoA (CoA), propionil-CoA y b-metilcrotonil-CoA. Como tal, tiene importancia en el metabolismo tanto de carbohidratos como de lípidos. La fijación a CO2 ocurre en una reacción de dos pasos; la primera comprende unión del CO2 a la mitad de biotina de la holoenzima, y el segundo, transferencia del CO2 unido a biotina hacia un aceptor apropiado.
La carencia produce lesiones descamativas de la piel y las mucosas, su carencia se relaciona con las personas que consumen huevos crudos, ya que la clara contiene avidina, proteína antagonista de la biotina, la cual impide su absorción.
En casi todas las especies, quizá debido a la síntesis de la vitamina por bacterias intestinales, es necesario eliminar las bacterias del tubo digestivo, proporcionar una dieta a base de clara de huevo cruda, o administrar anitimetabolitos de la biotina para producir deficiencia de esta última. En seres humanos, los signos y síntomas de deficiencia incluyen dermatitis, glositis atrófica, hiperestesia, dolor muscular, laxitud, anorexia, anemia leve y cambios en el electrocardiograma. Se ha observado deficiencia espontánea en algunos individuos que han consumido huevos crudos durante periodos prolongados. Se sabe que hay errores congénitos de las enzimas dependientes de biotina, y muestran respuesta al suministro de dosis muy grandes de esta última.
Se ha informado de deficiencia sintomática de biotina en niños y adultos que han recibido alimentación parenteral prolongada sin biotina; esos pacientes presentaron enfermedad intestinal inflamatoria crónica, y la síntesis inadecuada de biotina por la flora intestinal fue un probable factor contribuyente. Las lesiones constan de dermatitis exfoliativa grave y alopecia, y son similares a las propias de la deficiencia de zinc; empero, muestran reacción a dosis pequeñas de biotina. Pocos informes han proporcionado validación bioquímica de la deficiencia de biotina, pero en un enfermo, la corrección de una velocidad alta de excreción urinaria de ácido b-hidroxiisovalérico mediante biotina, indica función defectuosa de la b-metilcrotonil-CoA carboxilasa dependiente de biotina.
El Committee on Dietary Allowances ha asignado un valor provisional de 100 a 200 µg al requerimiento diario de biotina en adultos. La dieta promedio en la parte no latina de América proporciona 100 a 300 µg de la vitamina. Parte de la biotina sintetizada por la flora bacteriana también está disponible para la absorción.
Las vísceras (hígado, riñón), la yema de huevo, la leche, el pescado, los guisantes secos, las setas, la levadura de cerveza y los frutos secos son fuentes con alto contenido de biotina. La biotina es estable a la cocción, pero menos a la exposición a álcalis.
La biotina ingerida se absorbe con rapidez a partir del tubo digestivo, y aparece en la orina principalmente en forma de biotina intacta, y menor cantidad como los metabolitos bis-norbiotina y biotina sulfóxido. Los mamíferos son incapaces de desintegrar el sistema de anillo de la biotina.