La adenilato desaminasa (AMP desaminasa, AMPD, E.C. 3.5.4.6) cataliza la conversión del AMP a IMP y amoniaco; en la mayor parte de los tejidos, excepto en el corazón, la ruta predominante del catabolismo del AMP es su desaminación mediante esta enzima.

Esta enzima está codificada por una familia multigénica con un patrón de expresión específico de tejido. Existen tres isoenzimas de la AMP desaminasa: la M es muscular (gen AMPD1), la L, hepática (gen AMPD2) y la E, eritrocitaria (gen AMPD3).

Para la energética muscular es muy importante la reacción que cataliza la isoenzima muscular, mioadenilato desaminasa, debido a que participa en el ciclo de los purín-nucleótidos que contribuye a mantener la relación ATP/AMP y los niveles de fumarato, un intermediario del ciclo de Krebs.

Los pacientes con déficit en mioadenilato desaminasa (OMIM 102770) tienen dolores o calambres musculares después del ejercicio y la producción de amonio muscular en condiciones anaerobias está muy disminuida. Este déficit es una de las causas más frecuentes de miopatía metabólica.

En la mayoría de los pacientes se han detectado mutaciones en el gen AMPD1 (cromosoma 1p13-21) que corresponden a una transición de C a T en el nucleótido 34 que genera un codón sin sentido que hace que termine la traducción de forma prematura. Además de la deficiencia enzimática hereditaria, existe también la deficiencia adquirida o secundaria en la que hay fallos en la transcripción de la mioadenilato desaminasa que son consecuencia de patologías asociadas (trastornos neuromusculares o reumáticos).

Colaboración de:

Prof. I. Carrero Ayuso

(Dr. en CC. Biológicas)

Dpto. de Bioq. y Biol. molec. y Fisiol.

E.U. de Fisioterapia

Universidad de Valladolid